המילה "דנטורציה" נשמעת כאילו החלבון התפרק. בפועל שרשרת החלבון נשארת שלמה לחלוטין, אף קשר פפטידי אחד לא נשבר, ומה שקרס הוא רק הצורה שבה השרשרת הייתה מקופלת.

דֶּנָטוּרַצְיָה (denaturation) היא איבוד המבנה המרחבי של החלבון — המבנה השניוני, השלישוני והרבעוני — כתוצאה מניתוק הקשרים החלשים המייצבים אותו. הקֶשֶׁר הַפֶּפְּטִידִי (peptide bond), שהוא קשר קוולנטי חזק, אינו נפגע בדרך כלל. המשמעות מדויקת וחשובה: המבנה הראשוני נשמר. רצף חומצות האמינו אחרי הדנטורציה זהה לרצף שלפניה, ואורך השרשרת לא השתנה.

כך זה עובד כשהגורם הוא חום: אנרגיה תרמית ← תנודות חזקות יותר של אטומי השרשרת ← ניתוק קשרי מימן, קשרים יוניים ואינטראקציות הידרופוביות ← פרימת הקיפול ← עיוות האתר הפעיל ← הסובסטרט אינו נקשר עוד ← אובדן הפעילות האנזימטית. שימו לב שהפגיעה בתפקוד היא תוצאה עקיפה: לא נפגע "מנגנון הזירוז" באופן ישיר, אלא הגיאומטריה שהחזיקה את חומצות האמינו הפעילות במקומן.

גורמי דנטורציה נוספים פועלים באותו היגיון של פירוק ייצוב. ערכי pH קיצוניים משנים את המטען של קבוצות צד ומנטרלים בכך קשרים יוניים (סעיף 1.4.10). ריכוזי מלח גבוהים מחליפים את האינטראקציות בין קבוצות הצד באינטראקציות עם היונים שבתמיסה. ממסים אורגניים כמו אתנול חודרים אל פנים המולקולה ומפרקים את הליבה ההידרופובית. מתכות כבדות כמו כספית ועופרת נקשרות לאטומי גופרית ופורצות גשרים דיסולפידיים. גם ערבול מכני חזק מספיק לפרום חלבונים, וזו הסיבה שקצף חלבון ביצה מתייצב בלי חימום כלל.

הביצה היא הדוגמה הנוחה ביותר. חלבוני חלבון הביצה נפרמים בטווח שבין כ-61°C לכ-84°C: אובוטרנספרין מתחיל להתקשות סביב 61°C, ואילו אובאלבומין, החלבון השכיח ביותר בחלבון הביצה, רק סביב 80°C. הנוזל השקוף הופך למוצק לבן משום שהאזורים ההידרופוביים שהיו קבורים בפנים נחשפים החוצה, והשרשרות הפרומות נצמדות זו לזו ליצירת רשת — תהליך של אַגְרֵגַצְיָה (aggregation). שוב, זו איננה הִידְרוֹלִיזָה (hydrolysis): הביצה המטוגנת מכילה בדיוק את אותן שרשראות פוליפפטידיות ובדיוק באותו אורך כמו הביצה הנוזלית.

מה תפקיד המיטוכונדריון בתא?