מלמדים אתכם שחום גבוה הורס אנזימים, ומכאן קל להסיק שכל עוד הטמפרטורה תקינה קצב הפעילות האנזימטית יישמר. אבל פפסין שמפרק חלבונים ביעילות רבה בקיבה כמעט מפסיק לפעול ברגע שהוא מגיע למעי הדק — באותה טמפרטורה בדיוק.

יוני מימן משנים את הטעינה החשמלית של האנזים

החֻמְצִיּוּת (pH) היא מדד לריכוז יוני המימן (H⁺) בתמיסה, והסולם שלה לוגריתמי: ירידה של יחידה אחת ב-pH פירושה ריכוז H⁺ גדול פי 10. לכן המרחק בין pH 7 ל-pH 2 אינו "חמש נקודות" אלא ריכוז יוני מימן גדול פי 100,000. זהו סדר גודל שמשנה מן היסוד את מצב הטעינה החשמלית של החלבון.

אנזים הוא חלבון, והַמִּבְנֶה הַמֶּרְחָבִי (three-dimensional structure) שלו נשמר בזכות קשרים בין שרשראות הצד של חומצות האמינו: קשרי מימן, קשרים הידרופוביים, ובעיקר קְשָׁרִים יוֹנִיִּים (ionic bonds) בין קבוצה טעונה שלילית (COO⁻) לקבוצה טעונה חיובית (NH₃⁺). הטעינה הזאת אינה תכונה קבועה של האנזים אלא תוצאה ישירה של ריכוז ה-H⁺ סביבו.

בסביבה חומצית מדי יש עודף יוני מימן: עודף H⁺ ← קבוצת COO⁻ קולטת פרוטון והופכת ל-COOH ← המטען השלילי נעלם ← הקשר היוני נפרם. בסביבה בסיסית מדי מתרחש התהליך ההפוך: מיעוט H⁺ ← קבוצת NH₃⁺ מוסרת פרוטון והופכת ל-NH₂ ← המטען החיובי נעלם ← אותו קשר נפרם מהצד השני.

לשינוי הזה שתי דרגות חומרה. סטייה מתונה מהערך המיטבי משנה בעיקר את הטעינה של שרשראות הצד שבתוך הָאֲתָר הַפָּעִיל (active site): ההתאמה המרחבית והחשמלית בין האתר לסובסטרט נפגמת ← נוצרים פחות קומפלקסים אנזים־סובסטרט ביחידת זמן ← קצב התגובה יורד. שינוי זה הפיך, והחזרת ה-pH לערכו המקורי מחזירה את הפעילות. סטייה קיצונית פורמת קשרים יוניים רבים בבת אחת ← הקיפול המרחבי כולו נפתח ← דֶּנָטוּרַצְיָה (denaturation), שהיא לרוב בלתי הפיכה. לכן הגרף של קצב הפעילות כפונקציה של pH הוא עקומה פעמונית: עלייה עד לpH אוֹפְּטִימָלִי (optimal pH), ואז ירידה חדה משני צדדיו.

הפֶּפְּסִין (pepsin) פועל בקיבה, שבה הפרשת חומצת מלח מחזיקה את התוכן ב-pH של 1.5–3, וה-pH האופטימלי שלו הוא כ-1.5–2. הטְרִיפְּסִין (trypsin) מופרש מהלבלב אל המעי הדק, שם יוני ביקרבונט מנטרלים את החומצה שהגיעה מהקיבה וה-pH עולה לכ-7.5–8 — סביבה בסיסית קלות — וה-pH האופטימלי שלו הוא כ-8. שני האנזימים מפרקים חלבונים, אך כל אחד מהם חסר פעילות כמעט לחלוטין בסביבה של רעהו.

מליחות פועלת על אותם קשרים, מכיוון אחר

המְלִיחוּת (salinity) משפיעה על אותם קשרים יוניים. מלח מתמוסס בתמיסה ומתפרק ליונים: Na⁺ ו-Cl⁻. היונים נצמדים לקבוצות הטעונות שעל פני האנזים — Na⁺ אל COO⁻, ו-Cl⁻ אל NH₃⁺ ← המטענים מוסתרים ← הקשרים היוניים הפנימיים נחלשים ← המבנה המרחבי משתנה והאתר הפעיל מאבד מהתאמתו לסובסטרט. בריכוזי מלח גבוהים מאוד נוסף מנגנון שני: היונים קושרים סביבם מולקולות מים ומדללים את מעטפת המים שעוטפת את החלבון ← מולקולות האנזים נצמדות זו לזו ומשקיעות מהתמיסה. גם ריכוז מלח נמוך מדי פוגע בקצב, מפני שיונים מסוימים דרושים לייצוב המבנה. בגוף האדם ריכוז המלח נשמר סביב 0.9% (כ-0.15 מול לליטר), וזהו האופטימום של רוב האנזימים שלנו; אנזימים של יצורים החיים בים המלח דורשים ריכוזי מלח של 4–5 מול לליטר ומאבדים את מבנם דווקא במים מתוקים.

מה תפקיד המיטוכונדריון בתא?